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1. 基本信息

英文名称:Pep-1 (Uncapped)

中文名称:Pep-1(未封端)

氨基酸序列:赖氨酸 - 谷氨酸 - 苏氨酸 - 色氨酸 - 色氨酸 - 谷氨酸 - 苏氨酸 - 色氨酸 - 色氨酸 - 苏氨酸 - 谷氨酸 - 色氨酸 - 丝氨酸 - 谷氨酰胺 - 脯氨酸 - 赖氨酸 - 赖氨酸 - 赖氨酸 - 精氨酸 - 赖氨酸 - 缬氨酸

单字母序列:KETWWETWWTEWSQPKKKRKV

三字母序列:Lys - Glu - Thr - Trp - Trp - Glu - Thr - Trp - Trp - Thr - Glu - Trp - Ser - Gln - Pro - Lys - Lys - Lys - Arg - Lys - Val

分子量:约 2848.22 g/mol

分子式:\(C_{136}H_{195}N_{35}O_{33}\)

等电点:约 10.97

供应商 :上海楚肽生物科技有限公司

2. 结构信息

Pep - 1 (Uncapped) 由 21 个氨基酸残基组成,富含色氨酸。这些氨基酸通过肽键连接形成线性多肽链。多肽链中赖氨酸和精氨酸等带正电氨基酸,以及谷氨酸等带负电氨基酸分布于不同位置,整体结构呈现出一定的电荷分布特征。色氨酸残基的存在对其结构和功能有重要影响,因其具有较大的芳香环结构,有助于多肽与细胞膜等生物膜发生相互作用,可能参与形成特殊的二级或三级结构,如 α - 螺旋、β - 折叠等,从而利于其发挥细胞穿透功能 。

3. 作用机理及研究进展

作用机理:Pep - 1 (Uncapped) 属于细胞穿膜肽(Cell - Penetrating Peptide,CPP)。其穿膜机制尚未完全明确,可能存在多种途径。一种观点认为,它可以通过与细胞膜表面带负电的磷脂分子相互作用,以静电吸附的方式附着在细胞膜表面,随后通过内吞作用进入细胞,如网格蛋白介导的内吞、小窝蛋白介导的内吞等;另一种观点认为,在某些情况下,它能够直接与细胞膜融合,跨越细胞膜进入细胞内部 。由于其具有携带大分子物质进入细胞的能力,当与其他生物活性分子(如蛋白质、核酸、药物等)连接后,可作为载体将这些物质递送至细胞内,实现对细胞功能的调节或治疗目的 。

研究进展:在药物递送领域,Pep - 1 (Uncapped) 作为载体展现出良好的应用潜力。研究人员尝试将其与抗『肿瘤』药物偶联,通过其细胞穿透能力,使药物能够更有效地进入『肿瘤』细胞,提高药物疗效,降低对正常细胞的毒副作用 。在基因治疗方面,利用 Pep - 1 (Uncapped) 携带核酸类药物(如 siRNA、质粒 DNA🧬 等)进入细胞,实现对特定基因的调控,为治疗一些遗传性疾病和基因相关疾病提供了新策略 。此外,在基础研究中,它也被广泛用于将各种标记物或功能分子导入细胞,用于研究细胞内的生理过程和信号转导通路 。

4. 溶解保存

溶解性:Pep - 1 (Uncapped) 在水中有较好的溶解性,可达到 100 mg/ml(35.11 mM,溶解时可能需超声辅助) 。此外,它在一些常见的缓冲溶液(如磷酸盐缓冲液)中也能溶解,这为其在生物实验和药物研究中的应用提供了便利 。

保存:通常以冻干粉末形式保存,需置于干燥环境,避免水分接触。在 -80℃条件下,可保存 2 年;-20℃时可保存 1 年 。若配制成溶液,应密封储存,同样要远离水分,-80℃可保存 6 个月,-20℃保存 1 个月 。需注意,若选择水作为储存溶液,在使用前需将其稀释至工作溶液浓度,并通过 0.22 μm 滤膜过滤除菌,以防止微生物污染和溶液变质 。

5. 相关多肽

与 Pep - 1 (Uncapped) 相关的多肽有多种细胞穿膜肽,例如 TAT(Trans - Activator of Tranion)肽,它来源于 HIV - 1 的 TAT 蛋白,也是一种高效的细胞穿膜肽,能够携带多种物质进入细胞,与 Pep - 1 (Uncapped) 相比,TAT 肽的氨基酸序列和结构不同,但在细胞穿透功能方面具有相似性 。还有聚精氨酸(Poly - Arg)类细胞穿膜肽,由多个精氨酸残基组成,凭借精氨酸带正电的特性与细胞膜相互作用实现细胞穿透,其作用机制和应用方向与 Pep - 1 (Uncapped) 存在一定关联 。

6. 相关文献

[1] Almarwani B, et al. Vesicles mimicking normal and cancer cell membranes exhibit differential responses to the cell - penetrating peptide pep - 1. Biochim Biophys Acta Biomembr. 2018 Jun;1860(6):1394 - 1402.

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