1. 基本信息
- 英文名称：FA-Phe-Phe
- 中文名称：呋喃丙烯酰苯丙氨酰苯丙氨酸
- 氨基酸序列：呋喃丙烯酰 - 苯丙氨酸 - 苯丙氨酸
- 单字母序列：{FA}-FF
- 三字母序列：{FA}-Phe-Phe
- 分子量：432.47
- 分子式：\(C_{25}H_{24}N_{2}O_{5}\)
- 等电点：未明确数据
- CAS 号：83661 - 95 - 4
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2. 结构信息
FA-Phe-Phe 的结构包含一个呋喃丙烯酰基（FA）以及两个苯丙氨酸残基。呋喃丙烯酰基具有不饱和的碳碳双键结构，这种结构可能与该多肽和靶标分子的相互作用有关。两个苯丙氨酸残基通过肽键连接，苯丙氨酸的苯环结构赋予了整个分子一定的疏水性 ，影响着多肽的物理化学性质以及其与其他生物分子的结合特性。
3. 作用机理及研究进展
- 作用机理：FA-Phe-Phe 是一种呋喃丙烯酰（FA） - 氨基酸衍生物，能够靶向血管紧张素转化酶（ACE）。它可以与 ACE 的活性位点相互作用，可能通过竞争性抑制或非竞争性抑制等机制影响 ACE 的正常功能，进而干预肾素 - 血管紧张素系统（RAS），影响血压调节等生理过程 。同时，FA-Phe-Phe 也是组织蛋白酶 A（Cathepsin A）的特异性底物。组织蛋白酶 A 参与多种生理和病理过程，如蛋白质降解、细胞凋亡等，FA-Phe-Phe 作为底物可以被组织蛋白酶 A 识别并水解，从而影响组织蛋白酶 A 参与的相关通路。
- 研究进展：在对 ACE 的研究中，有学者通过转移 NOE 光谱法来绘制血管紧张素转化酶的活性位点，研究 FA-Phe-Phe 与 ACE 的相互作用模式，有助于深入理解其对 ACE 的抑制机制 。在对组织蛋白酶 A 的研究中，有研究发现像 lactacystin 这种蛋白酶体的特异性抑制剂，会抑制人血小板溶酶体中类似组织蛋白酶 A 的酶，而 FA-Phe-Phe 作为组织蛋白酶 A 的特异性底物，可用于研究组织蛋白酶 A 在血小板等细胞中的功能及相关信号通路 。此外，还有研究将 FA-Phe-Phe 用于分析人血清中羧肽酶 A 的分光光度测定，探索其在酶活性检测及相关疾病诊断方面的潜在应用 。
4. 溶解保存
- 粉末保存：-20°C 可保存 3 年；4°C 可保存 2 年。
- 溶液保存：在溶剂中，-80°C 可保存 6 个月；-20°C 可保存 1 个月。
- 溶解方法：该多肽水溶性较低（例如 < 1mg/ml），可尝试多种配方进行溶解。常见的注射配方如：DMSO：Tween 80：生理盐水 = 10：5：85（即 100μl DMSO 母液→50μl Tween 80→850μl 生理盐水）；DMSO：PEG 300：Tween 80：生理盐水 = 10：40：5：45 等 。口服配方如：悬浮于 0.5% 羧甲基纤维素钠（cmc na）溶液等。需注意，不同配方适用于不同实验需求，且在进行体内研究前，应仔细阅读文献方法或协议，根据化合物的溶解性差异选择合适配方，且建议现用现配以获得最佳效果。
5. 相关多肽
与 FA-Phe-Phe 结构或功能相关的多肽可能包括其他能够靶向 ACE 或组织蛋白酶 A 的多肽。例如，一些基于氨基酸序列改造的类似物，通过改变氨基酸残基的种类、数量或顺序，来研究对 ACE 抑制活性或与组织蛋白酶 A 相互作用的影响 。另外，一些与血压调节、细胞内蛋白质降解等生理过程相关的多肽，也可能与 FA-Phe-Phe 在功能上存在关联，因为 FA-Phe-Phe 影响的 ACE 和组织蛋白酶 A 参与了这些重要的生理过程。
6. 相关文献
[1] Mayer M, et al. Mapping the active site of angiotensin - converting enzyme by transferred noe spectroscopy. J Med Chem. 2000 Jun 1;43(11):2093 - 9.
[2] Ostrowska H, et al. Lactacystin, a specific inhibitor of the proteasome, inhibits human platelet lysosomal cathepsin a - like enzyme. Biochem Biophys Res Commun. 1997 May 29;234(3):729 - 32.
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[4] A V Pshezhetsky et al. Anal Biochem. Continuous spectrophotometric assay of human lysosomal cathepsin a / protective protein in normal and galacto sialidosis cells.
[5] R Shapiro et al. Biochemistry. Inhibition of angiotensin converting enzyme: mechanism and substrate dependence.
