1. 基本信息
英文名称：Amyloid - Forming Peptide GNNQQNY
中文名称：（可直译为）淀粉样形成肽 GNNQQNY
氨基酸序列：Gly - Asn - Asn - Gln - Gln - Asn - Tyr
单字母序列：GNNQQNY
三字母序列：Gly - Asn - Asn - Gln - Gln - Asn - Tyr
分子量：842.87
分子式：C₃₅H₅₃N₁₁O₁₁
等电点：理论等电点约为 5.68
供应商 ：上海楚肽生物科技有限公司
2. 结构信息
Amyloid - Forming Peptide GNNQQNY 是一段由 7 个氨基酸残基组成的短肽。其结构中，甘氨酸（Gly）作为起始氨基酸，具有较小的侧链，这使得多肽链的起始部分较为灵活。天冬酰胺（Asn）多次出现，其侧链含有酰胺基团，能参与氢键的形成，对多肽的二级结构稳定可能起到重要作用。谷氨酰胺（Gln）同样具有含酰胺的侧链，与天冬酰胺类似，可影响多肽的空间构象。而酪氨酸（Tyr）位于肽链末端，其较大的芳香族侧链可能影响多肽与其他分子的相互作用。从整体结构看，该多肽在一定条件下倾向于形成 β - 折叠结构，进而发生聚集，形成淀粉样纤维，这也是其被称为淀粉样形成肽的原因。
3. 作用机理及研究进展
作用机理：GNNQQNY 在淀粉样蛋白形成过程中发挥关键作用。在一些神经退行性疾病如阿尔茨海默病中，相关蛋白的异常加工会产生具有聚集倾向的多肽片段，GNNQQNY 这类序列可能是诱导聚集的核心区域之一。其作用机理可能是通过分子间的相互作用，如氢键、疏水作用等，促使多肽链之间相互缠绕、堆叠，逐渐形成寡聚体，寡聚体进一步组装成长链的淀粉样纤维。这些淀粉样纤维具有细胞毒性，可能通过破坏细胞膜完整性、干扰细胞内正常信号通路等机制，导致神经元功能障碍和死亡，最终引发神经退行性病变 。
研究进展：目前对 GNNQQNY 的研究主要聚焦于其在淀粉样蛋白聚集过程中的分子机制。通过体外实验，利用多种生物物理技术如圆二色谱、原子力显微镜🔬等，研究其在不同条件下（如不同 pH 值、离子强度、温度等）的聚集动力学过程和结构变化。在细胞模型研究中，将该多肽导入细胞，观察其对细胞生理功能（如细胞存活、代谢、信号传导等）的影响，探索其致病的细胞内途径。同时，一些研究尝试开发针对 GNNQQNY 聚集过程的干预手段，如设计小分子抑制剂，阻断多肽间的相互作用，以期望能够阻止淀粉样纤维的形成，为治疗相关神经退行性疾病提供新的策略。然而，目前这些干预手段大多还处于基础研究阶段，距离临床应用仍有较长的路要走 。
4. 溶解保存
溶解：一般情况下，该多肽可溶解于常用的有机溶剂如二甲基亚砜（DMSO），DMSO 能有效破坏多肽分子间的相互作用，促进其溶解。对于一些需要在水溶液中进行的实验，也可尝试将其溶解于缓冲液，如磷酸盐缓冲液（PBS），但可能需要适当加热并搅拌以促进溶解。不过，需注意的是，不同的溶解条件可能会影响多肽的稳定性和后续实验结果，因此要根据具体实验需求进行优化 。
保存：建议将 Amyloid - Forming Peptide GNNQQNY 储存于 - 20℃的低温环境中，低温可降低多肽的化学反应活性，减少其降解和聚集的可能性。为避免反复冻融对多肽结构和活性的损害，可将其分成小份保存，每次使用时取出一份。如果预计保存时间较长，可考虑添加适量的保护剂，如糖类（如海藻糖），有助于维持多肽的结构稳定性 。
5. 相关多肽
与 GNNQQNY 相关的多肽包括其突变体，例如将其中某些氨基酸替换为其他氨基酸，以研究特定氨基酸残基在多肽聚集和功能中的作用。如将酪氨酸（Tyr）突变为苯丙氨酸（Phe），改变侧链的羟基，观察其对多肽聚集能力和细胞毒性的影响。另外，包含 GNNQQNY 部分序列的长肽也具有研究价值，通过对比不同长度和序列组合的多肽与淀粉样蛋白形成相关蛋白或分子伴侣的相互作用，能更深入了解该核心序列在整个淀粉样蛋白形成通路中的作用机制 。
6. 相关文献
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