(Lys(Me)39)-Histone H3 (1-21)-Gly-Gly-Lys(biotinyl) amide ；2025956-73-4

一、基础信息

1. 英文名称：(Lys(Me)39)-Histone H3 (1-21)-Gly-Gly-Lys(biotinyl) amide
2. 中文名称：39 位甲基化赖氨酸修饰的组蛋白 H3（1 - 21）- 甘氨酸 - 甘氨酸 - 生物素化赖氨酸酰胺
3. 氨基酸序列：39 位甲基化赖氨酸 - 组蛋白 H3 的第 1 到 21 个氨基酸残基 - 甘氨酸 - 甘氨酸 - 生物素化赖氨酸，且 C 端为酰胺化形式
4. 单字母序列：因未明确组蛋白 H3（1 - 21）具体单字母序列，暂无法完整给出
5. 三字母序列：因未明确组蛋白 H3（1 - 21）具体三字母序列，暂无法完整给出
6. 分子量：未明确，需结合组蛋白 H3（1 - 21）具体氨基酸序列，以及甲基化、生物素化修饰和 C 端酰胺化，通过专业计算工具或方法得出
7. 分子式：未明确，需依据氨基酸序列和修饰基团精确确定
8. 等电点：未明确，可根据氨基酸序列、修饰情况及 C 端酰胺化，利用相关计算工具或公式预测
9. CAS 号：2022956 - 73 - 4
10. 供应商：上海楚肽生物科技有限公司

二、结构信息

该多肽由 1 个 39 位甲基化修饰的赖氨酸残基、组蛋白 H3 的 1 - 21 氨基酸片段、两个甘氨酸连接子、1 个生物素化修饰的赖氨酸以及 C 端酰胺基构成。赖氨酸的甲基化修饰改变了其电荷和疏水特性，影响多肽与其他生物分子的结合能力 。组蛋白 H3（1 - 21）片段包含组蛋白 H3 的关键功能区域，在维持染色质结构稳定和调控基因转录起始等过程中发挥重要作用 。生物素化赖氨酸能与亲和素或链霉亲和素特异性结合，便于对该多肽及其相互作用分子进行检测、纯化和深入研究 。C 端酰胺化则增强了多肽的稳定性，降低了 C 端羧基的电离程度，减少了在溶液中的降解风险 。

三、作用机理及研究进展

1. 作用机理：组蛋白 H3 的赖氨酸甲基化修饰是表观遗传调控的重要组成部分，不同位点和修饰程度对基因表达调控具有不同作用 。39 位甲基化赖氨酸可能通过招募特定的甲基化识别蛋白，改变染色质的空间构象，影响转录因子与 DNA 的结合，进而调控基因转录活性 。生物素化修饰利用亲和素或链霉亲和素的高亲和力，实现对该多肽及其结合蛋白的特异性富集，有助于研究蛋白质 - 蛋白质、蛋白质 - DNA 相互作用网络 。C 端酰胺化有助于维持多肽的结构稳定，确保其在相关研究和应用中的功能正常发挥 。
2. 研究进展：在表观遗传学领域，(Lys (Me) 39)-Histone H3 (1-21)-Gly-Gly-Lys (biotinyl) amide 常用于研究组蛋白甲基化修饰在基因表达调控中的作用机制 。科研人员通过将该多肽与特异性抗体结合，运用染色质免疫沉淀（ChIP）及 ChIP - seq 技术，分析 39 位甲基化赖氨酸修饰在全基因组的分布情况，探究其与基因转录活性的关系 。借助生物素化修饰，采用亲和纯化 - 质谱联用技术，能够鉴定与该多肽相互作用的蛋白质，揭示相关的表观遗传调控通路 。目前，相关研究集中于探索该修饰在不同细胞类型、发育阶段以及疾病发生发展过程中的动态变化和功能机制，期望为疾病诊断、治疗和预防提供新的理论依据和潜在靶点 。

四、溶解保存

1. 溶解：该多肽的溶解性受其序列、修饰和 C 端酰胺化影响，可尝试使用水、弱酸性缓冲液（如 pH 5 - 6 的醋酸铵缓冲液），或含有少量有机溶剂（如 5% - 10% 的乙腈、二甲基亚砜）的缓冲液进行溶解 。溶解时避免剧烈搅拌，可通过轻柔涡旋或短时间、低功率超声促进溶解 。若溶解性不佳，可适当增加有机溶剂比例，但需注意有机溶剂对多肽结构和功能的潜在影响 。
2. 保存：为保持该多肽的稳定性，应将其储存于 -20℃或 -80℃的低温环境 。尽量减少反复冻融次数，防止多肽降解、聚集以及修饰基团脱落 。若需长期保存，建议将多肽配制成高浓度储存液，并分装成小份保存 。同时，可在储存液中添加适量稳定剂（如终浓度 0.1% - 1% 的牛血清白蛋白），进一步提升多肽的稳定性 。

五、相关多肽

与 (Lys (Me) 39)-Histone H3 (1-21)-Gly-Gly-Lys (biotinyl) amide 相关的多肽包括未修饰的组蛋白 H3（1 - 21）多肽、仅含 39 位甲基化修饰的组蛋白 H3（1 - 21）多肽、仅含生物素化修饰的组蛋白 H3（1 - 21）多肽、不含 C 端酰胺化的 (Lys (Me) 39)-Histone H3 (1-21)-Gly-Gly-Lys (biotinyl) 多肽等 。这些多肽可作为对照，用于研究不同修饰对组蛋白功能、相互作用及稳定性的影响 。此外，组蛋白 H3 其他位点修饰多肽、其他组蛋白修饰多肽，也与该多肽在染色质调控研究中存在关联，可用于对比分析不同修饰之间的协同或拮抗作用，以及不同组蛋白修饰对染色质结构和基因表达调控的综合影响 。

六、相关文献

1. Allis CD, Jenuwein T. The molecular hallmarks of histone modification. Nat Rev Mol Cell Biol. 2011;12(10):651 - 68.
2. Bannister AJ, Kouzarides T. Regulation of chromatin by histone modification. Cell Res. 2011;21(3):381 - 95.
3. Strahl BD, Allis CD. The language of covalent histone modifications. Nature. 2000;403(6765):41 - 5.

所有产品仅用作实验室科学研究，不为任何个人用途提供产品和服务。