一、基本信息
- 英文名称：Maximin H39
- 中文名称：目前暂无统一规范的中文译名，多以英文 “Maximin H39” 直接称呼
- 氨基酸序列：现有公开信息暂未明确 Maximin H39 完整且统一的氨基酸序列。不过，参考同系列的 Maximin H3 由 27 个氨基酸残基组成，包含多个带正电荷的赖氨酸（K）和精氨酸（R）残基 。Maximin H39 可能也具有相似的氨基酸组成特点，若其存在带正电氨基酸，或许在与其他生物分子相互作用中发挥关键作用，比如在和细菌细胞膜相互作用时，带正电氨基酸可与带负电的细胞膜磷脂头部结合 。但具体的氨基酸排列顺序以及是否存在特殊的氨基酸残基或序列模体，尚有待研究确定 。
- 单字母序列：因氨基酸序列未知，无法准确给出单字母序列 。
- 三字母序列：同理，由于氨基酸序列不确定，三字母序列也无法确定 。
- 分子量：鉴于氨基酸序列不明确，难以精确计算其分子量 。从其所属的 Maximin 系列多肽来看，如 Maximin H3 分子量为 1944.45，Maximin 77 分子量约为 2672.17 Da 。推测 Maximin H39 分子量可能也在数千道尔顿范围，不同的氨基酸种类、数量及连接方式会显著影响其分子量大小，而分子量又与多肽的物理化学性质，如溶解性、扩散速率等密切相关 。
- 分子式：缺少氨基酸序列信息，无法推导其分子式 。分子式由氨基酸所含原子种类及数量决定，对于 Maximin H39，在明确氨基酸序列前，难以知晓其具体的原子组成 。
- 等电点（pI）：无法基于现有信息计算等电点 。等电点与氨基酸序列中酸性、碱性氨基酸残基的比例和种类紧密相关 。以 Maximin 77 为例，因含多个碱性氨基酸如赖氨酸，基于序列计算其等电点约为 8.5 。若 Maximin H39 序列中富含碱性氨基酸，等电点可能较高；若酸性氨基酸占比较大，等电点则可能较低 。
- cas 号：目前尚未检索到 Maximin H39 对应的 cas 号 。
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二、结构信息
因氨基酸序列不明确，其详细的三维结构难以确定 。但参考同属 Maximin 系列的其他多肽结构特点，如 Maximin 1 具有阳离子特性，源于序列中的赖氨酸残基等带正电氨基酸，在特定环境下可形成 α- 螺旋结构，尤其是序列中间部分呈现两亲性，对与细菌细胞膜相互作用至关重要 ；Maximin H3 二级结构预测为 α- 螺旋，可能通过两亲性结构与细菌细胞膜相互作用 。推测 Maximin H39 若含有带正电氨基酸，在溶液环境中可能具备一定阳离子特性 。在合适条件下，或许能形成 α- 螺旋、β- 折叠等常见二级结构 。若其结构中存在疏水性氨基酸聚集区域和带电荷氨基酸分布区域，可能也会形成类似两亲性结构 。这种两亲性结构在与其他生物分子，如细胞膜、蛋白质受体等相互作用中可能发挥重要作用，亲水性部分可与细胞膜表面的水分子及极性基团相互作用，疏水性部分则能够插入细胞膜的脂质双分子层中，增强与细胞膜的结合力并影响细胞膜的稳定性 。
三、作用机理及研究进展
- 作用机理
- 从 Maximin 系列多肽多具有抗菌活性推测，Maximin H39 可能也参与抗菌过程 。参考 Maximin 77 通过分子中的阳离子氨基酸区域（如赖氨酸残基）与带负电荷的细菌膜磷脂优先结合，诱导膜穿孔或形成跨膜通道，导致细胞内容物泄漏致使细菌死亡的机制 ；Maximin 1 的阳离子残基（如赖氨酸 Lys）能够与细菌细胞膜表面带负电荷的磷脂（如磷脂酰甘油）通过静电作用相结合，促使肽段插入细胞膜内，形成跨膜孔洞，破坏细胞膜完整性 。Maximin H39 若具有类似阳离子氨基酸分布，可能以相似方式作用于细菌细胞膜，破坏其完整性，进而发挥抗菌作用 。
- 鉴于一些 Maximin 系列多肽在抗癌、抗炎方面有潜在活性，如 Maximin 77 对『肿瘤』细胞具有选择性杀伤作用，可能通过诱导细胞凋亡或膜渗透等机制实现；还具有抑制炎症因子释放、调节免疫反应的作用 ；Maximin 1 在感染微环境中，可刺激巨噬细胞分泌抗炎细胞因子白细胞介素 - 10（IL - 10），抑制促炎因子（如『肿瘤』坏死因子 -α，TNF - α）的释放 。Maximin H39 或许也存在相似潜力，例如可能干扰『肿瘤』细胞内正常信号传导通路，激活细胞凋亡相关蛋白促使『肿瘤』细胞凋亡；或与免疫细胞表面特定受体结合，抑制炎症因子如『肿瘤』坏死因子 -α（TNF-α）、白细胞介素 - 6（IL-6）等的产生和释放，发挥抗炎效果 。但这些都只是基于同类多肽特性的推测，缺乏直接研究证据 。
- 研究进展
目前公开资料中，针对 Maximin H39 的研究较少 。尚未有关于其氨基酸序列测定、结构解析以及在细胞实验、动物实验中的活性研究报道 。也不清楚是否有研究团队在探索其优化及实际应用方向 。相较于 Maximin 系列中研究相对深入的 Maximin 77、Maximin 1、Maximin H3 等，Maximin H39 的研究基本处于起步阶段 。亟需科研人员开展系统性研究，明确其结构、功能及作用机制等关键问题，这将有助于挖掘其在医药、农业等领域的潜在应用价值 。
四、溶解保存
由于对 Maximin H39 的具体性质了解有限，参考同类多肽，对于其可能存在的冻干粉末形式，可尝试溶解于无菌水或 0.1% 乙酸中 。在溶解过程中，为避免分子聚集，可使用超声辅助溶解，使分子均匀分散在溶液中 。需注意避免使用强酸性或碱性溶剂，以防极端 pH 环境破坏其可能存在的分子结构，如导致肽键断裂、氨基酸残基化学修饰等，进而使其丧失潜在生物活性 。在保存方面，若为粉末状态，可参考其他 Maximin 多肽，在 - 20°C 条件下密封保存，减少反复冻融对其可能结构的损害，因为反复冻融会导致多肽分子聚集、变性，影响活性 。若已溶解，短期可在 4°C 环境暂存，长期保存则需将溶液分装后在 - 80°C 冷冻，维持其稳定性 。不过这些溶解保存方法只是基于同类多肽的推测，实际操作可能因 Maximin H39 的独特性质而有所不同 。
五、相关多肽
- Maximin 77：从蟾蜍 Bombina maxima 皮肤分泌物中分离得到，具有明确的氨基酸序列（Gly-Ile-Gly-Ala-Lys-Ile-Leu-Gly-Gly-Val-Lys-Thr-Ala-Leu-Lys-Gly-Ala-Leu-Lys-Glu-Leu-Ala-Ser-Thr-Tyr-Val-Asn-NH₂ ） 。对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌均有抗菌活性，通过破坏细菌细胞膜完整性发挥作用，还具有抗癌、抗炎潜力 。与 Maximin H39 相比，Maximin 77 研究相对深入，结构和作用机制相对明确，可作为研究 Maximin H39 的重要参考，对比两者在结构上可能的相似性，推测 Maximin H39 的潜在功能和作用机制 。
- Maximin H3：由 27 个氨基酸残基组成，包含多个带正电荷的赖氨酸（K）和精氨酸（R）残基，二级结构预测为 α- 螺旋 。通过带正电荷的肽段与细菌细胞膜磷脂头部的负电荷结合，插入膜内形成孔洞，导致细胞内容物泄漏，以及抑制细胞代谢、免疫调节等机制发挥抗菌活性，对革兰氏阳性菌、革兰氏阴性菌及真菌均有活性 。Maximin H3 的研究成果，如结构特点、作用机制等方面，可为 Maximin H39 的研究提供借鉴，帮助科研人员推测 Maximin H39 可能的结构与功能关系 。
六、相关文献
目前暂未检索到针对 Maximin H39 的权威学术文献 。在未来研究中，随着对 Maximin H39 探索的深入，科研人员发表的相关研究成果将成为重要的文献资料，涵盖其结构解析、作用机制研究、活性测试以及应用探索等方面 。
