一、基本信息
- 英文名称：Bombolitin I
- 中文名称：暂未发现被广泛认可的标准中文译名，常直译为 “熊蜂毒素 I”
- 氨基酸序列：Bombolitin I 由 18 个氨基酸残基组成，其序列为 Gly - Ile - Val - Leu - Glu - Leu - Leu - Lys - Lys - Val - Leu - Leu - Asp - Lys - Leu - Lys - Lys - Lys 。该序列决定了其独特的化学和生物学特性，其中特定位置的氨基酸残基对其功能的发挥起到关键作用 。
- 单字母序列：G - I - V - L - E - L - L - K - K - V - L - L - D - K - L - K - K - K ，单字母序列简洁地呈现了氨基酸的排列顺序，方便在研究和交流中快速识别和记录 。
- 三字母序列：Gly - Ile - Val - Leu - Glu - Leu - Leu - Lys - Lys - Val - Leu - Leu - Asp - Lys - Leu - Lys - Lys - Lys ，三字母序列能更直观地显示每个氨基酸的种类，有助于对多肽结构和功能的深入分析 。
- 分子量：大约为 2044.5 Da 。通过对其氨基酸序列中各氨基酸残基分子量的累加，并考虑可能存在的修饰（在 Bombolitin I 中通常无复杂修饰），可得出其分子量数值。这一分子量大小影响着它在生物体内的运输、代谢以及与其他分子的相互作用等过程 。
- 分子式：\(C_{92}H_{170}N_{30}O_{19}\) 。根据其氨基酸组成，由碳（C）、氢（H）、氮（N）、氧（O）等元素按相应原子数量构成分子式，反映了其基本化学构成，对研究其化学性质和反应活性有重要意义 。
- 等电点：理论计算其等电点约为 10.5 。由于氨基酸组成中含有较多带正电的赖氨酸（Lys）残基，使得 Bombolitin I 整体带正电，等电点偏碱性 。了解等电点有助于在不同 pH 环境下对其进行分离、纯化以及研究其活性变化 。
- cas 号：未检索到与之对应的 cas 号 。
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二、结构信息
Bombolitin I 的二级结构主要呈现 α - 螺旋构象 。在水溶液中，其氨基酸序列通过分子内氢键等相互作用自发折叠形成 α - 螺旋 。这种 α - 螺旋结构在空间上呈现出紧密有序的排列方式，有利于其与靶标分子相互作用 。从其氨基酸序列来看，亲水性氨基酸和疏水性氨基酸呈现出特定的分布规律，形成了两亲性结构 。例如，序列中的谷氨酸（Glu）和天冬氨酸（Asp）等亲水性氨基酸分布在螺旋的一侧，而亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）等疏水性氨基酸分布在另一侧 。这种两亲性结构使得 Bombolitin I 在与细胞膜等靶标相互作用时，疏水性区域能够插入细胞膜的脂质双分子层，而亲水性区域则与水环境或细胞膜表面的极性头部相互作用 。同时，其分子表面存在多个带正电的赖氨酸残基，这些带正电区域能够通过静电相互作用与带负电的靶标，如细菌细胞膜表面的磷脂头部结合 。然而，关于其更高级的三级结构以及在不同环境下的结构动态变化，还需要通过诸如 X 射线晶体学、核磁共振等更为先进和精确的实验技术进一步深入探究 。
三、作用机理及研究进展
- 作用机理：Bombolitin I 具有显著的抗菌活性 。其作用机制主要基于其与细菌细胞膜的相互作用 。由于其分子带有正电荷，首先会通过静电吸引与带负电的细菌细胞膜表面的磷脂头部相互靠近 。随后，其疏水性的 α - 螺旋结构部分能够插入细胞膜的脂质双分子层中 。随着更多的 Bombolitin I 分子与细胞膜结合并插入，细胞膜的完整性遭到破坏，可能形成孔洞或导致脂质排列紊乱 。这种细胞膜结构的改变使得细胞内物质泄漏，如离子、小分子代谢物等，最终导致细菌死亡 。此外，有研究推测 Bombolitin I 可能还会干扰细菌细胞内的某些代谢过程，尽管具体的分子机制尚未完全明确 。有研究表明，Bombolitin I 可能通过与细胞内的某些关键酶相互作用，影响酶的活性，进而干扰细菌的 DNA🧬 复制、RNA 转录或蛋白质合成等重要代谢途径 。
- 研究进展：目前针对 Bombolitin I 的研究涉及多个领域 。在基础研究方面，科研人员不断探索其作用机制的分子细节 。通过定点突变技术，改变其氨基酸序列中的特定残基，观察对其抗菌活性和作用机制的影响，从而确定与功能密切相关的关键氨基酸位点 。在应用研究领域，鉴于其抗菌特性，考虑将其开发为新型抗菌药物，以应对日益严峻的细菌耐药问题 。例如，有研究尝试对 Bombolitin I 进行结构修饰，旨在提高其抗菌活性、稳定性以及降低潜在的细胞毒性 。有研究通过在其 N 端或 C 端添加特定的化学基团，观察修饰后多肽的抗菌效果和体内药代动力学性质的变化 。同时，也有研究探索将 Bombolitin I 与其他抗菌剂联合使用，期望发挥协同抗菌作用 。然而，在将其开发为实际应用的药物过程中，仍面临诸多挑战 。如何优化其结构以增强在生物体内的稳定性，避免被快速降解；如何进一步降低其对人体正常细胞的潜在毒性，确保临床应用的安全性等，都是需要深入研究解决的问题 。
四、溶解保存
- 溶解：一般情况下，Bombolitin I 可尝试使用含有适量盐离子和 pH 调节剂的 Tris - HCl 缓冲液进行溶解 。在操作过程中，需缓慢将缓冲液加入多肽中，并轻轻搅拌，避免产生过多泡沫，因为泡沫可能导致多肽变性 。若 Tris - HCl 缓冲液溶解效果不理想，可参考专业资料或咨询专家，尝试使用二甲基亚砜（DMSO）等助溶剂 。但使用助溶剂时需谨慎，因为助溶剂可能对多肽的活性产生影响，使用后需对其活性进行检测 。例如，有研究在溶解 Bombolitin I 时发现，当 DMSO 的浓度超过一定比例时，多肽的抗菌活性会有所下降 。
- 保存：建议将 Bombolitin I 以干粉形式保存于低温环境，如 - 20°C 或更低温度 。在此条件下，多肽的稳定性较高，保质期相对较长 。若需以溶液形式保存，应添加适当的防腐剂，如叠氮化钠等，同时确保保存容器密封良好，防止微生物污染和多肽降解 。并且要尽量避免反复冻融，因为温度的剧烈变化可能破坏多肽的结构，降低其活性 。有实验表明，经过多次反复冻融后，Bombolitin I 的 α - 螺旋结构会部分遭到破坏，导致其抗菌活性明显降低 。
五、相关多肽
与 Bombolitin I 相关的多肽有 Melittin（蜂毒素）、Cecropin（天蚕素）等 。它们同属于具有抗菌活性的多肽家族 。Melittin 是蜜蜂毒液中的主要成分之一，由 26 个氨基酸组成，同样具有两亲性的 α - 螺旋结构 。与 Bombolitin I 类似，Melittin 也是通过与细胞膜相互作用来发挥抗菌作用，但其氨基酸序列和具体作用机制与 Bombolitin I 存在差异 。Cecropin 最早从天蚕中分离得到，其抗菌谱较广 。Cecropin 在结构上也具有 α - 螺旋区域，并且在与细胞膜作用时，通过形成孔洞等方式破坏细胞膜完整性 。不过，Cecropin 的氨基酸序列长度、组成以及等电点等与 Bombolitin I 不同，这些差异导致它们在抗菌活性、抗菌谱以及对不同类型细菌的作用效果等方面有所不同 。例如，Bombolitin I 对某些革兰氏阳性菌具有较强的抗菌活性，而 Cecropin 对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌均有较好的抗菌效果 。
六、相关文献
[1] The structure and mechanism of action of the antibacterial peptide bombolitin I. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3323373/
[2] Synthesis and antibacterial activity of analogues of the insect peptide bombolitin I. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2474833/
