Histone H3 (1-34)
英文名称：Histone H3 (1-34) Peptide
中文名称：组蛋白 H3（1-34）肽段
氨基酸序列：丙氨酸 - 精氨酸 - 苏氨酸 - 赖氨酸 - 谷氨酰胺 - 苏氨酸 - 丙氨酸 - 精氨酸 - 赖氨酸 - 丝氨酸 - 苏氨酸 - 甘氨酸 - 甘氨酸 - 赖氨酸 - 丙氨酸 - 脯氨酸 - 精氨酸 - 赖氨酸 - 谷氨酰胺 - 亮氨酸 - 丙氨酸 - 苏氨酸 - 赖氨酸 - 丙氨酸 - 丙氨酸 - 精氨酸 - 赖氨酸 - 丝氨酸 - 丙氨酸 - 脯氨酸 - 丙氨酸 - 苏氨酸 - 甘氨酸 - 甘氨酸
单字母序列：ARTKQTARKSTGGKAPRKQLATKAARKKSAPATGG
三字母序列：Ala-Arg-Thr-Lys-Gln-Thr-Ala-Arg-Lys-Ser-Thr-Gly-Gly-Lys-Ala-Pro-Arg-Lys-Gln-Leu-Ala-Thr-Lys-Ala-Ala-Arg-Lys-Ser-Ala-Pro-Ala-Thr-Gly-Gly
分子量：约 3800（精确值需依具体修饰情况计算，因组蛋白易被修饰）
供应商：上海楚肽生物科技有限公司
结构信息
- N 端柔性尾巴：该肽段属于组蛋白 H3 的 N 端区域，这部分序列具有较高的柔性，可伸出核小体结构之外，从而能与多种蛋白质及其他染色质调控因子相互作用。
- 氨基酸组成特征：含有多个带正电的精氨酸和赖氨酸残基，使得肽段整体带正电，有利于与带负电的 DNA🧬 磷酸骨架通过静电相互作用结合。同时，序列中脯氨酸残基的存在，影响了肽段的二级结构，脯氨酸独特的环状结构常使肽链走向发生转折，增加了结构的复杂性与可塑性。
- 潜在修饰位点：序列中的赖氨酸（K）、精氨酸（R）、苏氨酸（T）等残基是常见的修饰位点。例如，赖氨酸残基可发生甲基化、乙酰化修饰；精氨酸残基可发生甲基化修饰；苏氨酸残基可发生磷酸化修饰。这些修饰会改变肽段的电荷分布、空间构象以及与其他分子的相互作用能力。
作用机理及研究进展
- 染色质结构维持：组蛋白 H3（1-34）肽段所在的 H3 蛋白是核小体的核心组分，与 H2A、H2B、H4 共同组成八聚体，DNA🧬 缠绕在其表面形成核小体结构。该肽段通过与 DNA🧬 及其他组蛋白相互作用，维持染色质的基本结构和稳定性，确保遗传物质在细胞分裂和基因表达调控等过程中保持正常的功能状态。
- 基因表达调控：该肽段上的修饰位点在基因表达调控中发挥关键作用。例如，H3K4（组蛋白 H3 第 4 位赖氨酸）的甲基化修饰通常与基因的激活相关，甲基化的 H3K4 能够招募一些转录激活因子，促进基因转录起始复合物的形成，从而激活基因转录。而 H3K9 和 H3K27 的三甲基化修饰一般与基因沉默相关，这些修饰会改变染色质的高级结构，使其处于紧密状态，阻碍转录因子与 DNA🧬 的结合，进而抑制基因表达。此外，该肽段上的修饰之间还存在 “交叉对话”，一种修饰的存在可能影响其他位点修饰的发生及功能，共同精细调控基因表达。
- 细胞周期调控：在细胞周期进程中，组蛋白 H3（1-34）肽段的修饰状态会发生动态变化。例如，在有丝分裂前期，H3S10（组蛋白 H3 第 10 位丝氨酸）的磷酸化修饰增加，该修饰与染色体的凝缩密切相关，有助于染色体在分裂过程中正确分离和分配。随着细胞周期的推进，不同阶段的修饰变化协调着染色质结构的改变，保障细胞周期的顺利进行。
- 疾病关联：组蛋白 H3（1-34）肽段修饰异常与多种疾病的发生发展密切相关。在癌症中，如白血病、乳腺癌等，常出现 H3K27me3（组蛋白 H3 第 27 位赖氨酸三甲基化）水平的异常改变，导致相关基因的表达失调，影响细胞的增殖、分化和凋亡等过程，促进『肿瘤』的发生发展。在『神经系统』疾病中，组蛋白修饰的异常也可能影响神经细胞的功能和发育，参与如阿尔茨海默病、帕金森病等疾病的病理过程。
溶解保存
- 溶解：可溶解于水，形成一定浓度的溶液。为促进溶解，必要时可进行超声处理，但需注意超声强度和时间，避免肽段结构被破坏。也可将其溶解于合适的缓冲液中，如磷酸盐缓冲液（PBS），pH 值通常维持在 7.2 - 7.4，以保持肽段的稳定性。
- 保存：冻干粉末状态下，建议储存于 - 20℃甚至更低温度（如 - 80℃）的环境中，避光保存，可稳定保存数年。若为溶液状态，需分装保存，避免反复冻融，因为冻融循环可能导致肽段聚集、降解或修饰状态改变，影响其活性和实验结果。分装后的溶液同样储存于 - 20℃或 - 80℃。
相关多肽
- Histone H3 (1-21) peptide：是组蛋白 H3 更短的 N 端肽段，同样包含一些关键的修饰位点，在研究组蛋白修饰的基本机制及与特定蛋白的相互作用等方面有应用，与 Histone H3 (1-34) 有一定相似性，但因长度较短，可能在与某些分子的相互作用及修饰复杂性上存在差异。
- H3K4(Me3) (1-25) peptide：此肽段在组蛋白 H3 第 4 位赖氨酸上存在三甲基化修饰，突出了特定修饰位点对肽段功能的影响，可用于研究 H3K4me3 修饰相关的生物学过程，如基因激活机制、与特定阅读器蛋白的相互作用等，与 Histone H3 (1-34) 在整体结构和部分功能上有联系，但因修饰位点的单一突出，研究侧重点有所不同。
- Acetyl - histone H3 (Lys9/14) peptide：该肽段在组蛋白 H3 的第 9 位和第 14 位赖氨酸上存在乙酰化修饰，与 Histone H3 (1-34) 相比，具有特定的乙酰化修饰特征，主要用于研究乙酰化修饰对组蛋白功能及染色质状态的影响，特别是与基因激活相关的研究，因为 H3K9 和 H3K14 的乙酰化通常与基因的活跃表达相关。
相关文献
- Bernstein, B. E., & Schreiber, S. L. (2002). "Chemical genomics of histone modifications." Chemistry & Biology, 9 (12), 1167 - 1173. 该文献探讨了组蛋白修饰的化学基因组学，对理解 Histone H3 (1-34) 肽段上各类修饰的功能及相互关系有重要参考价值。
- Jenuwein, T., & Allis, C. D. (2001). "Translating the histone code." Science, 293 (5532), 1074 - 1080. 此论文提出了 “组蛋白密码” 的概念，有助于理解 Histone H3 (1-34) 肽段上不同修饰组合如何传递遗传信息、调控基因表达等重要生物学过程。
- Kouzarides, T. (2007). "Chromatin modifications and their function." Cell, 128 (4), 693 - 705. 详细阐述了染色质修饰的种类、功能及其在基因表达调控等方面的作用，对深入研究 Histone H3 (1-34) 肽段在染色质结构和功能中的角色提供了全面的知识框架。
仅供实验室科研。
