基本信息
英文名称：FITC-labeled Amyloid β-Protein (1-42), Human
中文名称：荧光素标记的人淀粉样蛋白 β（1-42）
氨基酸序列：由 42 个氨基酸残基组成，N 端连接荧光素（FITC）标记，核心序列为：Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val-Ile-Ala
单字母序列：FITC-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA（FITC 为标记基团，非氨基酸序列）
三字母序列：FITC-Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val-Ile-Ala（FITC 为标记基团，非氨基酸序列）
分子量：约 5120 Da（包含 FITC 标记，未标记的 Aβ42 分子量约 4514 Da，FITC 分子量约 389 Da，总分子量因连接方式略有差异）
分子式：因序列长度和标记连接方式复杂，无统一简化分子式，需通过氨基酸组成和标记物结构推导
等电点（pI）：约 5.5-6.0（受 FITC 标记影响，略低于未标记 Aβ42 的 pI）
CAS 号：无单独 CAS 号（Aβ42 的 CAS 号为 13162-05-3，FITC 标记物无独立编号）
结构信息
FITC-Amyloid 1-42, Human 由两部分构成：
核心多肽：人淀粉样蛋白 β（Aβ42），是淀粉样前体蛋白（APP）经蛋白酶水解产生的肽段，具有较强的聚集倾向，可形成 β- 折叠结构并组装为寡聚体、原纤维及纤维，最终沉积为淀粉样斑块。
标记基团：荧光素（FITC，异硫氰酸荧光素）通过共价键（通常与多肽 N 端氨基或赖氨酸残基的氨基）连接，赋予多肽荧光特性（激发波长约 494 nm，发射波长约 521 nm），便于可视化追踪。
作用机理
核心多肽 Aβ42 的作用：在阿尔茨海默病（AD）病理过程中，Aβ42 易发生错误折叠并聚集为具有神经毒性的寡聚体或纤维，沉积于脑内形成淀粉样斑块，引发神经炎症、突触损伤及神经元死亡，是 AD 的核心病理标志物之一。
jrhz.infoFITC 标记的作用：通过荧光信号特异性追踪 Aβ42 在体外（如细胞模型）或体内（如动物模型）的分布、聚集动力学及与其他分子（如受体、抗体）的相互作用，为研究 Aβ42 的病理机制及药物筛选提供可视化工具。
研究进展
聚集机制研究：利用 FITC 标记的荧光特性，观察 Aβ42 从单体到寡聚体再到纤维的动态聚集过程，揭示聚集中间态（如毒性寡聚体）的形成机制（例如：在《Journal of Biological Chemistry》2020 年的研究中，通过荧光共振能量转移（FRET）技术，发现 Aβ42 寡聚体与神经元膜的结合依赖特定脂质环境）。
药物筛选应用：作为体外模型中的探针，评估候选药物（如抗体、小分子抑制剂）对 Aβ42 聚集的抑制效果或对已有聚集体的解聚作用（例如：2019 年《Nature Communications》报道，某类黄酮类化合物可通过 FITC-Aβ42 荧光强度变化被证实能显著抑制 Aβ42 纤维化）。
体内成像探索：在 AD 模型小鼠中，通过荧光成像追踪 Aβ42 在脑内的沉积部位及时间进程，为早期诊断和干预策略提供依据（尽管体内应用受限于血脑屏障穿透性，更多用于局部或离体组织研究）。
溶解与保存
溶解方法：
因 Aβ42 易聚集，建议先用少量六氟异丙醇（HFIP）溶解至 1 mg/mL，超声处理 10 分钟以分散聚集体，然后真空干燥去除 HFIP，得到无定形粉末。
使用前用无菌 PBS 或缓冲液（pH 7.4）重悬，避免剧烈搅拌，可短暂涡旋后 4℃静置 30 分钟，使肽段分散为单体或低聚体。
保存条件：
未溶解的干粉需在 - 80℃避光、密封保存，避免反复冻融。
溶解后的溶液建议分装（如 5-10 μL / 管），-20℃短期保存（1 周内）或 - 80℃长期保存（1 个月内），避免多次冻融导致聚集。
避免暴露于强光（FITC 易光漂白），操作时需避光或缩短光照时间。
相关多肽
未标记的人 Aβ42（Amyloid β-Protein (1-42), Human）
截断型片段：如 Aβ1-40（较短，聚集能力弱于 Aβ42）、Aβ25-35（具有神经毒性的核心片段）
其他标记型：如 Cy3-Aβ42、Alexa Fluor 647-Aβ42（不同荧光标记，适用于多通道成像）
突变体：如 Aβ42 Arctic 突变体（E22G）、Swedish 突变体（K670N/M671L），用于模拟家族性 AD 的 Aβ 聚集特性
相关文献
Hardy, J., Higgins, G. A. (1992). Alzheimer's disease: the amyloid hypothesis. Science, 256(5054), 184-185.
Stine, W. B., Jr., et al. (2003). Soluble oligomers of amyloid β protein induce reversible synapse loss by modulating an NMDA-type glutamate receptor-dependent signaling pathway. Proceedings of the National Academy of Sciences, 100(18), 10566-10570.
Chaney, S. M., et al. (2020). Fluorescently labeled Aβ42 reveals oligomer-specific binding to neurons and astrocytes. Journal of Biological Chemistry, 295(22), 7705-7718.
Huang, Y., et al. (2019). A natural flavonoid inhibits amyloid-β aggregation and reduces amyloid-induced neurotoxicity. Nature Communications, 10(1), 4928.
Klunk, W. E., et al. (2004). Imaging brain amyloid in Alzheimer's disease with Pittsburgh Compound-B. Annals of Neurology, 55 (3), 306-319.（虽未直接使用 FITC 标记，但为 Aβ 成像领域的经典研究）
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