BMAP - 27 介绍
一、基本信息
- 英文名称：Bovine Myeloid Antimicrobial Peptide - 27，简称 BMAP - 27
- 中文名称：牛髓源抗菌肽 - 27
- 氨基酸序列：由 27 个氨基酸残基组成，具体序列为丙氨酸 - 精氨酸 - 赖氨酸 - 精氨酸 - 亮氨酸 - 缬氨酸 - 精氨酸 - 精氨酸 - 甘氨酸 - 亮氨酸 - 丙氨酸 - 苯丙氨酸 - 亮氨酸 - 丙氨酸 - 赖氨酸 - 精氨酸 - 丝氨酸 - 亮氨酸 - 甘氨酸 - 亮氨酸 - 苯丙氨酸 - 亮氨酸 - 脯氨酸 - 缬氨酸 - 缬氨酸 - 苯丙氨酸 - 亮氨酸 。
- 单字母序列：ARRRLVRRGLALFLAKRSLGLFLPVVFL
- 三字母序列：Ala - Arg - Arg - Arg - Leu - Val - Arg - Arg - Gly - Leu - Ala - Phe - Leu - Ala - Lys - Arg - Ser - Leu - Gly - Leu - Phe - Leu - Pro - Val - Val - Phe - Leu
- 分子量：约为 3117.7 Da 。具体计算需根据各氨基酸的精确分子量，考虑形成肽键时脱去水分子的分子量进行。
- 分子式：由组成它的氨基酸中的 C、H、O、N 等元素构成，因氨基酸残基较多，具体分子式较为复杂 。
- 等电点：约为 11.8，呈强阳离子性，这赋予了它与带负电的细菌细胞膜相互作用的特性 。
- CAS 号：目前未查询到明确统一的 CAS 号 。
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二、结构信息
BMAP - 27 属于 cathelicidin 家族成员 。在结构上，其 N 端具有较长的 α - 螺旋结构，该螺旋表面形成了芳香族和阳离子区域，中部存在一个弯折（kink）结构，C 端则是较短的疏水性 α - 螺旋 。这种独特的结构使得 BMAP - 27 具有两亲性，有助于其与微生物细胞膜相互作用。例如，N 端的阳离子区域可以与细菌细胞膜表面带负电的磷脂头部相互吸引，而疏水性区域则能够插入细胞膜的脂质双分子层中，从而破坏细胞膜的完整性 。
三、作用机理及研究进展
- 作用机理：
- 细胞膜作用：BMAP - 27 主要通过破坏微生物细胞膜的完整性来发挥抗菌作用 。其带正电的特性使其能够与细菌细胞膜上带负电的成分（如革兰氏阴性菌的脂多糖、革兰氏阳性菌的磷壁酸等）结合，随后疏水性区域插入细胞膜脂质双分子层，改变细胞膜的通透性，导致细胞内物质外泄，最终使细菌死亡 。研究表明，BMAP - 27 可以快速且大幅度地破坏细胞膜的完整性，这与它对细菌强大的杀伤能力相关 。
- 细胞内作用：除了对细胞膜的破坏，BMAP - 27 可能还会进入细胞内，干扰细菌细胞内的代谢过程和信号传导等 。例如，有研究推测它可能影响细菌的蛋白质合成、核酸复制等关键生理过程，但目前关于其在细胞内具体作用机制的研究还相对较少，有待进一步深入探索 。
- 研究进展：
- 抗菌谱研究：BMAP - 27 对多种细菌具有抑制作用，包括金黄色葡萄球菌、无乳链球菌、大肠杆菌等常见病原菌 。此外，它对一些真菌也可能具有一定的抑制活性，但相较于细菌，对真菌的研究相对较少 。例如，有研究报道其对白色念珠菌等真菌在一定浓度下能够抑制其生长 。
- 抗癌研究：BMAP - 27 不仅对微生物有抑制作用，还对癌细胞表现出细胞毒性 。研究发现，其对多种癌细胞系（如乳腺癌细胞系、结肠癌细胞系等）具有杀伤效果，这可能与它破坏细胞膜的作用机制有关，癌细胞的细胞膜结构和功能与正常细胞存在差异，使得 BMAP - 27 能够选择性地作用于癌细胞 。
- 联合用药研究：鉴于抗生素耐药问题日益严重，研究人员尝试将 BMAP - 27 与传统抗生素联合使用，期望通过不同作用机制的药物协同作用，提高抗菌效果并减少耐药性的产生 。目前已有研究表明，BMAP - 27 与某些抗生素（如万古霉素、庆大霉素等）联合使用时，对一些耐药菌具有协同抗菌作用，但相关研究仍处于探索阶段，需要更多的实验验证和机制研究 。
- 改造优化研究：为了提高 BMAP - 27 的抗菌活性、降低其细胞毒性等，研究人员通过基因工程、化学修饰等手段对其进行改造优化 。例如，有研究通过截短 BMAP - 27 的 C 端序列，得到 BMAP - 18，发现其对哺乳动物细胞的毒性降低，同时保留了对多种寄生虫（如非洲锥虫、鱼类锥虫和利什曼原虫等）的抑制活性 。此外，还有研究对其氨基酸序列进行定点突变，探索结构与功能的关系，以开发更高效低毒的抗菌 / 抗癌多肽药物 。
四、溶解保存
BMAP - 27 可溶解于水或一些常用的缓冲液（如磷酸盐缓冲液 PBS）中 。在保存方面，粉末状态下，建议在 - 20℃或更低温度下保存，可保存较长时间（如数年），以防止多肽降解 。若溶解于溶液中，需在低温（如 - 80℃）下保存，并且尽量避免反复冻融，因为反复冻融可能导致多肽的结构破坏和活性降低 。一般来说，在 - 80℃保存时，其活性可在数月内保持相对稳定；若在 - 20℃保存，保存时间相对较短，可能在数周内活性会有所下降 。
五、相关多肽
与 BMAP - 27 相关的多肽有蜂毒素（Melittin）、防御素（Defensin）以及其截短形式 BMAP - 18 等 。蜂毒素同样具有抗菌、抗癌等活性，且在结构上与 BMAP - 27 类似，都具有两亲性结构，能够破坏细胞膜 。防御素也是一类重要的抗菌肽，在生物体的先天免疫防御中发挥重要作用，其结构中含有多个半胱氨酸形成的二硫键，与 BMAP - 27 结构有所不同，但在抗菌机制上可能存在一些共性 。BMAP - 18 是 BMAP - 27 的截短形式，去除了 C 端的疏水序列，其细胞毒性降低，在抗寄生虫等方面表现出独特的性质，与 BMAP - 27 在功能和应用上具有一定的互补性 。
六、相关文献
- Park, C. B., et al. "Structural analysis and mode of action of BMAP - 27, a cathelicidin - derived antimicrobial peptide." Biochemistry. 2000, 39 (37): 11276 - 11285.（该文献对 BMAP - 27 的结构和作用模式进行了深入研究，为理解其抗菌机制奠定基础）
- Gennaro, R., et al. "Cathelicidins: a family of endogenous antimicrobial peptides." Current Pharmaceutical Design. 2003, 9 (6): 553 - 564.（全面介绍了 cathelicidin 家族，包括 BMAP - 27 所属家族的特性、功能等）
- Hancock, R. E. W., et al. "Antimicrobial peptides: key components of the innate immune system." Trends in Biotechnology. 2000, 18 (9): 402 - 408.（阐述了抗菌肽在先天免疫系统中的重要作用，涉及 BMAP - 27 等抗菌肽的相关研究）
- Liu, L., et al. "Killing of trypanosomatid parasites by a modified bovine host defense peptide, BMAP - 18." PLoS Neglected Tropical Diseases. 2009, 3 (1): e358.（介绍了 BMAP - 18 抗寄生虫的研究，与 BMAP - 27 的改造优化研究相关）
- Rahimi, S., et al. "The Antibacterial and Anti - biofilm Traits of the Novel BMAP - 27 - Melittin Conjugated Peptide Nanoparticle Against Clinical Isolates from Oral Cavity." Journal of Dentistry (Tehran). 2023, 20 (2): 139 - 146.（研究了 BMAP - 27 与蜂毒素结合形成的纳米粒子对口腔临床分离菌的抗菌和抗生物膜特性）
